Главная » Делопроизводство » Презентация амины и аминокислоты. Презентация к уроку "аминокислоты"

Презентация амины и аминокислоты. Презентация к уроку "аминокислоты"

Карбоновые кислоты

R – COOH

– COOH

Карбоксильная группа

«Третий лишний»

NH 2 CH 3
NH 2 C 2 H 5

NH 2 CH 3 метиламин NH 2 C 2 H 5 этиламин

Какими свойствами обладают амины Докажите это

Ключ к заданию

NH 2 CH 3 + HCl → NH 3 CH 3 Сl
хлорид метиламмония

C 6 H 5 NH 2 + HCl → C 6 H 5 NH 3 Cl
хлорид фениламмония

Выберите из приведенных соединений формулы «знакомых» классов соединений

1. CH 3 COOH

2. C 3 H 7 NH 2

3. C 6 H 5 NH 2

4. HCOOH

5. NH 2 CH 2 COOH

Ключ к заданию

1. CH 3 COOH карбоновая кислота

2. C 3 H 7 NH 2 амин

3. C 6 H 5 NH 2 амин

4. HCOOH карбоновая кислота

NH 2 -CH 2 - COOH

Аминокислоты

Цели урока:

1. Формировать представление об аминокислотах как органических амфотерных соединениях

2. Рассмотреть состав, строение, физические и химические свойства аминокислот

3. Формировать умения составлять уравнения химических реакций, отражающих свойства аминокислот

4. Выяснить области применения аминокислот

В 1820 г. французский химик Анри Браконно проводил опыты с веществами животного происхождения. В результате длительного нагревания кожи, хрящей и сухожилий с раствором серной кислоты он получил некоторое количество белых кристаллов сладкого вкуса (гликоколл)

Кожа

Хрящи

H 2 SO 4

Сухожилия

Аминокислоты – это производные углеводорода, содержащие аминогруппу (NH 2 ) и карбоксильную группу (COOH)

Общая формула:

(COOH) n

(NH 2 ) m

где m и n равны 1 или 2

Аминокислоты. Биологическая роль

Аминокислоты являются наиболее важной составной частью организма. Они входят в состав белков и содержатся в ядре, протоплазме и стенках клеток, где выполняют разнообразные функции жизнедеятельности .

Аминокислоты, в отличие от ранее изученных органических веществ, содержат две функциональные группы.

NH 2 -CH 2 -COOH

Аминоуксусная кислота

Физические свойства

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и мало растворимые в органических растворителях. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус. Они плавятся при высоких температурах и обычно при этом разлагаются. В парообразное состояние переходить не могут

Триптофан

Фенилаланин

Изолейцин

Метионин

Природные аминокислоты

Гистидин

Аспарагин Аспарагиновая к-та

Глутамин Глутаминовая к-та

Участвует в обеспечении кислородом процесса образования новых клеток;
очень важен для создания соединительных тканей;
он способствует мобилизации гликогена из печени и является исходным сырьем в синтезе креатина;
глицин необходим для синтеза иммуноглобулинов и антител, а следовательно, имеет особое значение для работы иммунной системы;
способствует ускоренному синтезу гипофизом гормона роста

Природные источники глицина: желатин, говядина, печень, арахис, овес

Химические свойства

Аминокислоты - это органические амфотерные соединения. Они содержат в составе молекулы две функциональные группы противоположного характера: аминогруппу с основными свойствами и карбоксильную группу с кислотными свойствами.

NH 2

COOH

Основные свойства

Кислотные свойства

Поэтому аминокислоты реагируют как с кислотами, так и с основаниями (т.е. являются амфотерными соединениями):

1.Аминокислоты как кислоты

2.Аминокислоты как основания

Аминокислоты

1. Реакция нейтрализации

Реакция нейтрализации:

NH 2 – СH 2 - COOH + NaOH NH 2 – CH 2 – COONa + H 2 O

натриевая соль

аминоуксусной кислоты

Аминокислоты

основания

2. Взаимодействие с минеральными кислотами:

Взаимодействие с минеральными кислотами:

NH 2 – R – COOH + HCL + CL -

хлористоводородная соль

аминоуксусной кислоты

Аминокислоты способны к конденсации с образованием пептидов. Пептиды - это продукты конденсации двух или более молекул аминокислот. Две молекулы аминокислоты могут реагировать друг с другом с отщеплением молекулы воды и образованием продукта, в котором фрагменты связаны пептидной связью

Важнейшее свойство аминокислот!

Полученное соединение

называют дипептидом:

R ’

Н 2 N – CH – C

H 2 N - CH - C

Аминокислота

Дипептид

H 2 N – CH – C – N – CH - C + H 2 O

Пептидная связь

Применение аминокислот

Аминокислоты необходимы для синтеза белков в живых организмах. Их человек и животные получают в составе белков пищи. Аминокислоты применяются и в качестве лечебного средства при некоторых болезнях. Например глутаминовую кислоту применяют при нервных заболеваниях. Гистидин – при язве желудка.

Аминокислоты и их производные используются в качестве лекарственных средств в медицине. В аптеке можно купить глицин в таблетках. Этот препарат оказывает укрепляющее действие на организм и стимулирует работу мозга. Глутамин используется при лечении некоторых нервных заболеваний (шизофрении, эпилепсии)

Предприимчивые японцы давно заметили, что добавление в пищу приправы из сушеных водорослей усиливает ее вкус и аромат. В 1909 г. японский ученый К. Икеда выяснил, что причина такого действия приправы кроется в содержании глутаминовой кислоты и ее солей в водорослях. К. Икеда запатентовал свое открытие, и теперь во всем мире в качестве пищевых добавок, усиливающих вкус и аромат продукта, используются глутаминовая кислота (Е620), глутаминат натрия (Е621), и глутаминаты других металлов (Е622-625)

Мням-мням!

Производимый в больших количествах лизин и метионин используются как добавка в рацион сельскохозяйственных животных. Синтетические аминокислоты - сырье для производства полиамидных синтетических волокон и изделий из этих полимеров

Задание 1

Выберите, формулы соединений, принадлежащих к аминокислотам
C 6 H 5 -NH 2
NH 2 -CH 2 -COOH
CH 3 -CH(OH)-COOH
OH-CH 2 -CH(NH 2)-COOH
CH 3 -NH 2

Ключ к заданию

CH 3 -CH(OH)-COOH

Задание 2

Сколько граммов раствора щелочи с массовой долей гидроксида натрия 15 %
Необходимо взять для реакции с аминоуксусной кислотой химическим количеством 0,4 моль?

Ключ к тестовому заданию:

Вариант 1 Вариант 2
1-а 1-а
2-б 2-в
3-б 3-а
4-в 4-а
5-а,в 5-б,г

Домашнее задание

Описание презентации по отдельным слайдам:

1 слайд

Описание слайда:

2 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты -производные карбоновых кислот, содержащие в своем составе одну или несколько аминогрупп: NH2 - CH - COOH R

3 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые. (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком.

4 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Аминокислоты Некоторые важнейшие α-аминокислоты общей формулы NH2 - CH - COOH R Аминокислота Сокращенное Радикал обозначение Глицин Gly –Н Аланин Ala – CH3 Фенилаланин Phe – CH2–C6H5 Валин Val –СH(CH3)2 Лейцин Leu –CH2–CH(CH3)2 Серин Ser –CH2OH

5 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Номенклатура По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.

6 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Номенклатура Часто используется другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

7 слайд

Описание слайда:

8 слайд

Описание слайда:

9 слайд

Описание слайда:

10 слайд

Описание слайда:

11 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Изомерия аминокислот оптическая изомерия O CH3 – CH – C | OH NH2 Физические и химические свойства оптических изомеров практически идентичны, однако эти вещества могут существенно отличаться по своей биологической активности, совместимости с другими природными соединениями, даже по вкусу и запаху.

12 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Физические свойства бесцветные; кристаллические; хорошо растворимы в воде, но нерастворимы в эфире; в зависимости от R могут быть сладкими, горькими или безвкусными; плавятся с разложением при температуре выше 200º.

13 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Химические свойства Наличие амино- и карбоксильной групп определяет двойственность химических свойств аминокислот. Амфотерность (от греч. amphуteros – «и тот и другой») – способность некоторых веществ в зависимости от условий проявлять либо кислотные, либо основные свойства; амфотерные вещества иногда называют амфолитами.

14 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Химические свойства –СООН –NH ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ ГРУПП * с металлами * со спиртами * со щелочами * с сильными кислотами * с галогено- водородами * Образование внутренних солей * Образование молекул белков

15 слайд

Описание слайда:

16 слайд

Описание слайда:

17 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Образование молекул белков Межмолекулярное взаимодействие α-аминокислот приводит к образованию пептидов. При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.

18 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Образование биполярного иона Молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

19 слайд

Описание слайда:

20 слайд

Описание слайда:

Аминокислоты Природные Их около 150, они были обнаружены в живых организмах, около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот –незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей. Синтетические Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком. Химические свойства Реакция этерификации (аминокислоты выступают в качестве кислоты). O O H2N – CH2 – C + СН3OH → H2N – CH – C OH – H2O O-СН3 метиловый эфираминопропионовой кислоты

21 слайд

Описание слайда:

22 слайд

Описание слайда:

Слайд 2

Дайте свое определение класса. Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, которые обязательно содержат две функциональные группы: аминогруппу – NH2 и карбоксильную группу –COOH, связанные с углеводородным радикалом (стр. 220 учебника) Общая формула Аминокислоты – производные кислот, которые можно рассматривать как продукты замещения одного или более атомов водорода в их радикалах на одну или более аминогрупп (“Курс органической химии”, стр.371) NH2 – CH – COOH R

Слайд 3

Аминокислоты. Биологическая роль Аминокислоты, в отличие от ранее изученных органических веществ, содержат две функциональные группы.

Слайд 4

Номенклатура аминокислот Чтобы дать название аминокислотам, необходимо выполнять следующие правила: 1.Найдите главную углеродную цепь – это самая длинная цепь атомов углерода, включающая атом углерода карбонильной группы. 2.Пронумеруйте атомы углерода в главной цепи, начиная с атома углерода карбоксильной группы. 3.Укажите номер атома углерода в главной цепи соединенного со второй функциональной группой – аминогруппой и назовите её. 4.Если имеются другие заместители, то укажите номер атома углерода в главной цепи, у которого есть заместитель, и дайте название заместителю. Если заместителей несколько, расположите их по алфавиту. Перед названием одинаковых заместителей укажите номер атома углерода, с которым они связаны. И используйте умножающие приставки (ди - . три -) 5.В конце названия допишите суффикс – овая и слово кислота.

Слайд 5

По количеству функциональных групп: моноаминомонокарбоновые диаминомонокарбоновые С-С-С-С-С -СООН ׀׀ NH2NH2 лизин По взаимному расположению функциональных групп: α,β , γ… С – С- С – С – СООНС – С- С – С – СООНС – С- С – С – СООН | | | NH2 NH2 NH2 2, 6 – диаминогексановая кислота моноаминодикарбоновые НООС-С-С-С-СООН | NH2 глутаминовая 2-аминопентандиовая кислота

Слайд 6

оптическая изомерия: СН3 | NH2 – C*-Н ׀ СООН изомерия углеродного скелета изомерия положения стр.40 учебника

Слайд 7

Свойства:

1) Растворимость в воде N+H3 – CH – COOH N+H3 – CH – COO - NH2 – CH – COO- ||| RRR 2) С кислотами NH2 – CH2 – COOH + НС| → С| хлорид как основание 3) С основаниями NH2 – CH2 – COOH + Na OH → NH2 – CH2 – COONa + H2O как кислота Физические: сладкие, безвкусные, горькие Почему? Вывод: зависит от радикала Вывод: органические амфотерные соединения 4) Специфическое - взаимодействие между собой NH2 – CH2 – COOH + НNH – CH2 – COOH → NH2 – CH2 – CO- NH – CH2 –COOH пептидная связь Вывод: α-аминокислоты – элементарные частицы природныхполимеров- белков Биполярный ион Химические:

Слайд 8

лабораторный

уксусная кислота →хлоруксусная кислота→аминоуксусная кислота СН3-СООН + Сl2→ СН2-СООН | Cl СН2-СООН + NH3 → СН2-СООН || СlNH2 способы получения гидролиз белков промышленный:

Слайд 9

Образование полипептидов

Слайд 10

Получение аминокислот Составьте схемы возможных способов получения аминокислот. Задание для учащихся. !

Слайд 11

В живых организмах: Природные аминокислоты (около 150) Протеиногенные аминокислоты (около 20) в белках Незаменимые: валин, лейцин, лизин, треонин, цистеин и др. Антибиотики (пенициллин) Полиамидные смолы (капрон, нейлон) *Добавка к корму

Органические амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH 2 .

Можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой.

Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.

Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:

Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота

НОМЕНКЛАТУРА

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Пример:

Для α-аминокислот R-CH(NH 2 )COOH

Которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.

Таблица. Некоторые важнейшие α-аминокислоты

Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино- , три группы NH 2 – триамино- и т.д.

Аминокислота

Сокращённое

обозначение

Строение радикала (R)

(CH 3) 2 CH – CH 2 -

Аспарагиновая кислота

Глутаминовая кислота

HO – C 6 H 4 – CH 2 -

HOOC – CH 2 – CH 2 -

Аспарагин

Фенилаланин

O = C – CH 2 –

NH 2 – CH 2 - CH 2 – CH 2 -

C 6 H 5 – CH 2 -

Пример:

Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота :

ИЗОМЕРИЯ

1. Изомерия углеродного скелета

2. Изомерия положения функциональных групп

3. Оптическая изомерия

α-аминокислоты, кроме глицина NН 2 -CH 2 -COOH.

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.

3. Микробиологический синтез.

Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют α - аминокислоты белков.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Аминокислоты амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные свойства.

I. Общие свойства

1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:

Водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

цвиттер-ион

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.

2. Поликонденсация → образуются полипептиды (белки):

При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид .

3. Разложение → Амин + Углекислый газ:

NH 2 -CH 2 -COOH → NH 2 -CH 3 + CO 2

II. Свойства карбоксильной группы (кислотность)

1. С основаниями → образуются соли :

NH 2 -CH 2 -COO H + Na OH →

→ NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

NH 2 -CH 2 -COONa - натриевая соль 2-аминоуксусной кислоты

2. Со спиртами → образуются сложные эфиры – летучие вещества (р. этерификации):

NH 2 -CH 2 -CO OH + CH 3 O H HCl(газ) →

→ NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O

NH 2 -CH 2 -COOCH 3 - метиловый эфир 2- аминоуксусной кислоты

3. С аммиаком → образуются амиды:

NH 2 -CH(R)-CO OH + H -NH 2 →

→ NH 2 -CH(R)-CONH 2 + H 2 O

4. Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона):

III. Свойства аминогруппы (основность)

1. С сильными кислотами → соли:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl →

→ Cl

или HOOC-CH 2 NH 2 *HCl

2. С азотистой кислотой (подобно первичным аминам):

NH 2 -CH(R)-COOH + HNO 2 →

→ HO-CH(R)-COOH + N 2 + H 2 O

гидроксокислота

Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка)

IV. Качественная реакция

1. Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета!

2. С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

ПРИМЕНЕНИЕ

1) аминокислоты широко распространены в природе;

2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;

3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;

4) их используют для питания больных;

5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);

6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;

7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.

1 слайд

2 слайд

История открытия К началу XIX столетия появляются первые работы по химическому изучению белков. Уже в 1803 г. Дж. Дальтон дает первые формулы белков - альбумина и желатина - как веществ, содержащих азот. В 1810 г. Ж. Гей-Люссак проводит химические анализы белков - фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава. Решающее значение для понимания химической природы белков имело выделение при их гидролизе аминокислот. Вероятно, первым это сделал А. Браконно в 1820 г., когда, действуя на белки серной кислотой, при кипячении он получил «клеевой сахар», или гликокол (глицин), при гидролизе фибрина из мяса - лейцин и при разложении шерсти - также лейцин и смесь других продуктов гидролиза. Первой открытой аминокислотой был, видимо, аспарагин, выделенный Л. Вокленом из сока спаржи Asparagus (1806). В это же время Ж. Пруст получил лейцин при разложении сыра и творога. Затем из продуктов гидролиза белка были выделены многие другие аминокислоты (табл. 1).

3 слайд

Аминокислота Год Источник Кто впервые выделил 1. Глицин 1820 Желатин А.Браконно 2. Лейцин 1820 1839 Мышечные волокна Фибринб шерсть А.Браконно Г.Мульдер 3. Тирозин 1848 Казеин Ф.Бопп 4. Серин 1865 Шелк Э.Крамер 5. Глутаминовая к-та 1866 Растительные белки Г.Риттхаузен 6. Аспарагиновая к-та 1868 Конглутин легумин Г.Риттхаузен 7. Фенилаланин 1881 Ростки люпина Э.Шульце, Й.Барбьери 8. Аланин 1888 Фиброин шелка Т.Вейль 9. Лизин 1889 Казеин Э.Дрексель 10. Аргинин 1895 Вещество рога С.Хедин 11. Гистидин 1896 Стуринб гистоны А.Коссель, С.Хедин 12. Цистин 1899 Вещество рога К.Мёрнер 13. Валин 1901 Казеин Э.Фишер 14. Пролин 1901 Казеин Э.Фишер 15. Оксипролин 1902 Желатин Э.Фишер 16. Триптофан 1902 Казеин Ф.Гопкинс, Д.Кол 17.Изолейцин 1904 Фибрин Ф.Эрлих 18. Метионин 1922 Казеин Д. Мёллер 19. Треонин 1925 Белки овса С.Шрайвер 20. Оксилизин 1925 Белки рыб С.Шрайвер

4 слайд

Первая концепция строения белков принадлежит голландскому химику Г. Мульдеру (1836). Основываясь на теории радикалов, он сформулировал понятие о минимальной структурной единице, входящей в состав всех белков. Эту единицу, которой приписывался состав 2C8H12N2 + 50, Г. Мульдер назвал протеином (Рг), а свою концепцию - теорией протеина. Позднее состав протеина был уточнен - C40H62N10O12; дополнительно к протеинным единицам некоторые белки содержали серу и фосфор. Формула белков, предложенная Мульдером в 1838 г., выглядела так: Г. Мульдер пользовался структурными формулами и для обозначения ряда физиологических процессов. В своем учебнике физиологической химии (1844) он рассматривал дыхание как окисление протеина, пищеварение - как перестройку белка с изменением содержания S, Р, Са и т. п. Работы Г. Мульдера способствовали широкому распространению взглядов о единстве всех белков, их фундаментальном значении в мире живой природы. Однако вскоре наступают трудные времена для теории протеина. В 1846 г. Н. Э. Лясковский, работавший в лаборатории Ю. Либиха, доказал неточность многих приведенных Г. Мульдером анализов. Свои сомнения в правильности теории публично высказал Ю. Либих. Г. Мульдер пытался корректировать формулу протеина, но в конце концов уступил под натиском новых фактов и открытий. белок сыворотки крови 10Pr S2P

5 слайд

Структура и свойства аминокислот Общую структурную формулу любой аминокислоты можно представить следующим образом: карбоксильная группа (- СООН) и аминогруппа (- NH2) связаны с одним и тем же a-атомом углерода (счет атомов ведется от карбоксильной группы с помощью букв греческого алфавита - α, β, γ и т. д.). По взаимному расположению функциональных групп: α , β , γ… α-аминомасляная β-аминопропионовая γ-аминомасляная

6 слайд

Классификация По радикалу Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) pH=7: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин Полярные заряженные отрицательно при pH7: лизин, аргинин, гистидин По функциональным группам Алифатические Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд Серосодержащие: цистеин, метионин Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин) Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин Иминокислоты: пролин

7 слайд

8 слайд

Оптическая изомерия Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму.

9 слайд

Свойства аминокислот Аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом. Все аминокислоты амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами. Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов. Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

12 слайд

В смеси или отдельно аминокислоты применяют в медицине, в том числе при нарушениях обмена веществ и заболеваниях органов пищеварения, при некоторых заболеваниях центральной нервной системы (γ-аминомасляная и глутаминовая кислоты, ДОФА). Аминокислоты используются при изготовлении лекарственных препаратов, красителей, в парфюмерной промышленности, в производстве моющих средств, синтетических волокон и пленки и т. д. Для хозяйственных и медицинских нужд аминокислоты получают с помощью микроорганизмов путем так называемого микробиологического синтеза (лизин, триптофан, треонин); их выделяют также из гидролизатов природных белков (пролин, цистеин, аргинин, гистидин). Но наиболее перспективны смешанные способы получения, совмещающие методы химического синтеза и использованиеферментов.